L'étude fournit une hypothèse biochimique expliquant les effets du Mg++, Ca++, EDTA et de l'actine sur l'activité de l'ATPase de la myosine basée sur la cinétique de liaison du substrat.
Résumé Le taux d'hydrolyse de l'adénosine triphosphate et la liaison du pyrophosphate inorganique à la myosine varient inversement avec l'augmentation de la concentration de Mg++ libre, en présence d'un système tampon d'éthylènediaminetétraacétate de magnésium ; la liaison à moitié maximale du pyrophosphate et une inhibition de 50 % de l'activité de l'adénosine triphosphatase se produisent à une concentration de Mg++ libre d'environ 10^-7 m à 3°. La liaison du pyrophosphate à la myosine est réduite si le Ca++ remplace le Mg++ dans le milieu ; elle est également réduite par une diminution du pH ou une augmentation de la température. L'actine est un inhibiteur compétitif de la liaison du pyrophosphate à la myosine. L'interaction actine-myosine nécessite un Mg++ fortement lié. Le 2,4-dinitrophénol n'a aucun effet sur la liaison du pyrophosphate à la myosine. Une hypothèse est présentée, sur la base des données ci-dessus, qui donne une explication simple des effets du Mg++, Ca++, éthylènediaminetétraacétate et actine sur l'activité de l'adénosine triphosphatase de la myosine.
Kiely et al. (Mercredi,) ont étudié cette question.