Sous-états conformationnels dans une protéine : structure et dynamique de la métmyoglobine à 80 K.

La structure cristalline de la métmyoglobine de cachalot a été déterminée à 80 K avec une résolution de 2A. La structure globale à 80 K est similaire à celle à 300 K, sauf que le volume est plus petit. Le raffinement de la structure par la méthode des moindres carrés restreints (R actuel = 0,175) permet l'attribution des déplacements moyens quadratiques isotropes à tous les atomes non hydrogène. La comparaison avec les valeurs obtenues précédemment à 250-300 K indique que la protéine à 80 K est plus rigide. Le facteur de Debye-Waller moyen déterminé expérimentalement, B, pour la protéine est de 14A2 à 300 K et de 5A2 à 80 K. Les graphiques de déplacement moyen quadratique du squelette vs. température montrent une discontinuité de la pente pour au moins un tiers de tous les résidus. Ce comportement est en bon accord avec la dépendance de la température du déplacement moyen quadratique du fer hémique mesuré par absorption Mössbauer. Les magnitudes des plus petits déplacements moyens quadratiques observés à 80 K indiquent que les mouvements intramoléculaires peuvent être congelés à un degré surprenant. Même à 80 K, cependant, certains atomes dans la myoglobine ont encore des déplacements moyens quadratiques supérieurs à 0,1A2, fournissant ainsi des preuves de sous-états conformationnels.