Le modèle de cliquet thermique prédit correctement les caractéristiques empiriques force-vitesse pour les molécules motrices, tandis que le modèle de changement conformationnel donne des vitesses supérieures à celles observées.
Autre
Nous présentons un modèle pour les molécules monomotrices—myosine, dynéine ou kinésine—qui est alimenté soit par des fluctuations thermiques, soit par un changement conformationnel. Dans le modèle entraîné thermiquement, le pont croisé fluctue autour de sa position d'équilibre contre une force de restauration élastique. L'attachement et le détachement du pont croisé sont déterminés en modélisant l'attraction électrostatique entre le pont croisé et les sites de liaison sur la fibre, de sorte que la liaison dépend de la déformation dans le pont croisé et de sa vitesse par rapport à la fibre. Le modèle prédit correctement les caractéristiques empiriques force-vitesse pour des populations de molécules motrices. Pour un moteur unique, la taille apparente du pas du pont croisé par hydrolyse d'ATP dépend de manière non linéaire de la charge. Lorsque l'énergie élastique entraînant le pont croisé est générée par un changement conformationnel, la vitesse et le cycle de travail sont bien plus grands que ce qui est observé expérimentalement pour la myosine.
Cordova et al. (Wed,) ont rapporté une autre étude. Le modèle de cliquet thermique contre le modèle de changement conformationnel a été évalué sur les caractéristiques force-vitesse et la taille de pas apparente. Le modèle de cliquet thermique prédit correctement les caractéristiques empiriques force-vitesse pour les molécules motrices, tandis que le modèle de changement conformationnel donne des vitesses plus grandes que celles observées.