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Des gènes synthétiques codant pour des protéines de soie d'araignée recombinante ont été construits, clonés et exprimés. Les séquences protéiques ont été dérivées des protéines de soie de dragline de Nephila clavipes et rétro-traduites en séquences d'ADN correspondantes. La sélection des codons a été choisie pour maximiser les niveaux d'expression dans Escherichia coli. Les séquences d'ADN "monomères" ont été multimérisées pour coder des soies d'araignée synthétiques de haut poids moléculaire en utilisant une stratégie de construction "tête-à-queue". Les multimères ont été clonés dans un vecteur d'expression procaryote et les protéines de soie codées ont été exprimées dans E. coli après induction avec IPTG. Quatre multimères, allant de 14,7 à 41,3 kDa, ont été choisis pour une analyse détaillée. Ces protéines ont été isolées par chromatographie d'affinité par métal immobilisé et purifiées par HPLC en phase inverse. La composition et l'identité des protéines purifiées ont été confirmées par analyse de la composition en acides aminés, séquençage N-terminal, spectrométrie de masse par désorption laser et analyse Western utilisant des anticorps réactifs à la soie de dragline d'araignée native. Les mesures de dichroïsme circulaire indiquent que les soies d'araignée synthétiques ont une structure beta-feuillet substantielle.
Prince et al. (Tue,) ont étudié cette question.