Organisation des protéines de capsides du VIH-1 sur un monocouche lipidique

Dans un système in vitro qui imite l'assemblage de particules virales humaines immunodéficientes (VIH) immatures, des agencements ordonnés de protéines de capsides VIH-1 (CA) codées par le gène viral gag ont été obtenus par incubation de protéines de capsides marquées par de l'histidine (His-HIVCA) sous des monocouches lipidiques contenant le lipide chélateur de nickel, 1,2-di-O-hexadécyl-sn-glycérol-3-(1'-2"-R-hydroxy-3'-N-(5-amino-1-acide carboxypentyle)iminodiacétique)propyl éther. Les protéines His-HIVCA liées à la membrane ont formé de petits agencements cristallins de cellules unitaires primitives (p1) avec des dimensions de a = 74,2 A, b = 126,2 A, gamma = 89,3 degrés. La projection bidimensionnelle analysée par image des assemblages de His-HIVCA montre un réseau en forme de cage, consistant en des unités de trimères et d'hexamères, entourant des trous de cage sans protéine. Les trous de cage coordonnés par les hexamères, d'un diamètre de 26,3 A, sont espacés de 74,2 A : ces distances, et l'arrangement hexamère-trimère, sont conformes à des études précédentes, de résolution inférieure, sur des particules virales VIH-1 immatures produites in vivo. De plus, les structures unitaires de trimères de la protéine de matrice VIH-1 s'alignent avec les unités trimères de His-HIVCA de manière à ce que des résidus montrés précédemment comme interagissant avec le complexe de protéines d'enveloppe VIH-1 gp120/gp41 soient orientés vers les trous de cage hexamériques. Nos résultats forment un pont entre les résultats obtenus par des méthodes conventionnelles d'analyse de la structure des particules VIH.