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L'assemblage et le transport des molécules de classe II du complexe majeur d'histocompatibilité (MHC) nécessitent une interaction avec la chaîne invariante. Un fragment de la chaîne invariante, CLIP, occupe la fente de liaison des peptides de la molécule de classe II. À un pH endosomal, la liaison de CLIP aux molécules HLA-DR de classe II du MHC humain était contrecarrée par son segment amino-terminal (résidus 81 à 89), ce qui facilitait une libération rapide. Le fragment CLIP (81-89) a également catalysé la libération de CLIP(90-105) et d'un sous-ensemble d'autres auto-peptides, probablement par interaction transitoire avec un site effecteur en dehors de la fente. Ainsi, CLIP peut faciliter le chargement en peptides par un mécanisme de libération allostérique.
Kropshofer et al. (ven,) ont étudié cette question.
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