Identification de quatre protéines liant des signaux de transport nucléaire qui interagissent avec divers signaux de transport.

Le transport des protéines dans le noyau nécessite non seulement la présence d'un signal de transport nucléaire sur la protéine cible, mais également des protéines de reconnaissance de signal et l'appareil de translocation des pores nucléaires. La recherche des protéines de reconnaissance de signal est compliquée par le fait que les signaux de transport nucléaire identifiés partagent peu d'homologie évidente. Dans cette étude, des peptides synthétiques homologues aux signaux de transport nucléaire du grand antigène T du virus simien 40, de la nucléoplasmine des ovocytes de Xenopus, de l'E1A de l'adénovirus, et des protéines MAT alpha 2 de Saccharomyces cerevisiae ont été couplés à un agent de réticulation photoactivable par UV et iodés pour être utilisés dans une réaction de réticulation in vitro avec des lysats cellulaires. Quatre protéines, p140, p100, p70 et p55, qui interagissaient spécifiquement avec les peptides de signal de transport nucléaire ont été identifiées. Des motifs de réactivité uniques ont été observés avec des paires de peptides de signal de transport nucléaire étroitement apparentées. Des expériences de compétition avec des peptides marqués et non marqués ont démontré que des signaux hétérologues pouvaient se lier à la même protéine et ont suggéré que des signaux divers utilisent une voie de transport commune. La distribution subcellulaire des quatre protéines liant les signaux de transport nucléaire a suggéré que le transport nucléaire implique à la fois des récepteurs cytoplasmiques et nucléaires. Les quatre protéines n'étaient pas liées à l'agglutinine de germe de blé et n'étaient pas étroitement associées au complexe des pores nucléaires.