Séquence et distribution tissulaire de la sous-unité intégrine α8 humaine : une sous-unité α associée à β1 exprimée dans les cellules musculaires lisses

Les intégrines sont une famille majeure de molécules d'adhésion cellulaire impliquées dans les interactions cellule-cellule et cellule-matrice extracellulaire. Chaque intégrine est une glycoprotéine hétérodimérique composée d'une sous-unité alpha et d'une sous-unité beta. Nous rapportons maintenant la séquence de cDNA et la distribution d'une nouvelle sous-unité alpha d'intégrine humaine. Cette séquence est identique à 78 % à la séquence d'intégrine alpha 8 de poulet précédemment rapportée. Ainsi, nous avons désigné cette sous-unité comme étant alpha 8 humaine. Par analyse de northern blot, une sonde alpha 8 détecte deux espèces d'ARNm d'environ 6,5 et 4,0 kb dans les cellules de neurogliome H4. Un anticorps polyclonal anti-alpha 8 précipite un complexe protéique contenant la sous-unité beta 1 associée à la sous-unité alpha 8 putative, qui a une masse moléculaire apparente de 180 kDa (non réduite) ou 155 kDa et 25 kDa (réduite). L'immunohistochimie avec un anticorps polyclonal anti-alpha 8 dans les tissus de rat adulte montre une coloration prononcée dans le muscle lisse vasculaire et viscéral. De plus, l'anticorps a fortement coloré les cellules mésangiales rénales et un type cellulaire dans la paroi alvéolaire des poumons, correspondant très probablement aux myofibroblastes alvéolaires. Ces résultats suggèrent qu'à partir des tissus de mammifères adultes, l'alpha 8 est principalement exprimé dans les cellules musculaires lisses et les cellules contractiles semblables aux muscles lisses.