Pertinence des statistiques de séquence pour les propriétés des protéines extrémophiles

La composition en acides aminés des protéines provenant d'organismes mésophiles et extrémophiles est communément supposée refléter les mécanismes d'adaptation moléculaire aux extrêmes des conditions physiques. Dans ce contexte, un comportement halophile a été attribué à des nombres significativement augmentés de résidus d'acide aspartique et glutamique. Cependant, en élargissant l'analyse à un ensemble statistiquement significatif de protéines apparentées, la dihydrofolate réductase de Halobacterium volcanii, à titre d'exemple, montre que l'augmentation de la charge négative est moins significative que d'autres échanges d'acides aminés (p. ex., Ala, Asn, Arg, Lys, Phe, Ser). Ainsi, la haute capacité de liaison à l'eau des résidus chargés négativement ne peut pas être corrélée sans ambiguïté avec la stabilité anormale des protéines halophiles. Un avertissement similaire s'applique aux généralisations concernant la stabilité thermique des protéines. Dans ce cas, la D-glycéraldehyde-3-phosphate déshydrogénase du bactérie hyperthermophile Thermotoga maritima a été comparée à un certain nombre d'homologues mésophiles et modérément thermophiles. Encore une fois, les 'règles de circulation de la stabilisation', en termes de changements d'acides aminés en passant de protéines mésophiles à thermophiles, ne peuvent pas être fournies.