Le changement de capacité calorifique pour la catalyse enzymatique détermine la dépendance de la température des taux catalysés par les enzymes

L'augmentation des taux enzymatiques avec la température jusqu'à une température optimale (Topt) est largement attribuée au comportement classique d'Arrhenius, avec la diminution des taux enzymatiques au-dessus de Topt qui est attribuée à la dénaturation des protéines et/ou à l'agrégation. Cette explication persiste malgré le fait que de nombreux chercheurs notent que la dénaturation est insuffisante pour expliquer le déclin des taux enzymatiques au-dessus de Topt. Ici, nous montrons que c'est le changement de capacité calorifique associé à la catalyse enzymatique (ΔC(‡)p) et son effet sur la dépendance de la température de ΔG(‡) qui détermine la dépendance de la température de l'activité enzymatique. Grâce à la mutagénèse, nous démontrons que le Topt d'une enzyme est corrélé avec ΔC(‡)p et que les changements de ΔC(‡)p sont suffisants pour changer Topt sans affecter le taux catalytique. De plus, en utilisant la cristallographie aux rayons X et des simulations de dynamique moléculaire, nous révélons les détails moléculaires sous-jacents à ces changements de ΔC(‡)p. L'influence de ΔC(‡)p sur les taux enzymatiques a des implications pour la dépendance à la température des taux biologiques, des enzymes aux écosystèmes.