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De nouveaux modèles computationnels de mutations naturelles des sites sont développés, tenant compte des différentes pressions sélectives agissant sur différents emplacements dans la protéine. Le nombre de paramètres ajustables est considérablement réduit en basant les modèles sur les propriétés physico-chimiques sous-jacentes des acides aminés. Cela nous permet d'utiliser notre méthode sur de petits ensembles de données constitués de types de protéines spécifiques. Nous démontrons qu'avec cette approche, nous pouvons représenter les motifs évolutifs dans les protéines d'enveloppe du VIH beaucoup mieux qu'avec des méthodes plus traditionnelles.
Koshi et al. (Sat,) ont étudié cette question.
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