La forme courte de la chaîne 2 du récepteur de l'interféron α/β agit comme un négatif dominant pour l'action de l'interféron de type I

Nous avons caractérisé les propriétés fonctionnelles de la forme courte de la chaîne 2 du récepteur de l'interféron α/β humain (IFNAR2), désignée IFNAR2.1. IFNAR2.1 contient un domaine cytoplasmique raccourci par rapport à la chaîne IFNAR2 pleine longueur récemment clonée (IFNAR2.2). Nous montrons que l'IFNα8 et l'IFNβ1b induisent une activité antivirale et antiproliférative dans des transfectants cellulaires murins exprimant la chaîne IFNAR1 du récepteur et induisent la formation de dimères STAT1/STAT2 dans des essais de décalage de gel dépendant de l'élément de réponse ISRE (ISRE). En revanche, la coexpression de IFNAR2.1 avec IFNAR1 réduit l'activité de liaison au décalage de gel dépendante de l'ISRE, induite par l'IFN, conférée par IFNAR1 seul. Aucune réponse antivirale ou antiproliférative à l'IFN, ni activité de liaison au décalage de gel dépendante de l'ISRE induite par l'IFN, n'a été observée lorsque IFNAR2.1 a été exprimé seul dans des cellules murines. Par conséquent, IFNAR2.1 agit comme un négatif dominant pour ces activités induites par l'IFN. Nos résultats suggèrent que IFNAR2.1 représente une version non fonctionnelle de la chaîne de pleine longueur (IFNAR2.2).