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L'élastase de Pseudomonas aeruginosa a été trouvée être une protéinase métalloneutre typique. 1) L'enzyme se comportait de la même manière lors de la chromatographie d'affinité avec Sepharose-ε-aminocaproyl-D-phénylalanine méthyle ester que les autres protéinases neutres. 2) Elle contenait 0,9 atome de Zn par molécule. 3) Elle a montré sa spécificité contre des résidus d'acides aminés aromatiques ou hydrophobes du côté amino du point de coupure.
Morihara et al. (Wed,) ont étudié cette question.