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Bax est une protéine de la famille Bcl-2 avec une activité pro-apoptotique qui peut former des canaux dans les membranes lipidiques. Il a été démontré que la protéine déclenche la libération de cytochrome c des mitochondries à la fois in vitro et in vivo. Le Bax humain recombiné isolé en présence de détergent a été trouvé sous forme d'oligomère avec une masse moléculaire apparente d'environ 160000 Da sur filtration sur gel. Lorsque le Bax a été isolé en l'absence de détergent, la protéine purifiée était monomérique avec une masse moléculaire apparente de 22000 Da. Les oligomères de Bax formaient des canaux dans les liposomes et déclenchaient la libération de cytochrome c des mitochondries isolées, tandis que le Bax monomérique était inactif dans les deux cas. L'incubation du Bax monomérique avec 2 % de glucoside d'octyle a induit la formation d'oligomères présentant une activité de formation de canaux dans des liposomes et déclenchant la libération de cytochrome c des mitochondries. Le Triton X-100, le Nonidet P-40 et le maltoside n-dédécyle ont également activé le Bax monomérique, tandis que le CHAPS n'avait aucun effet d'activation. Dans des extraits cytosoliques de foie de souris, le Bax a migré à une masse moléculaire de 24000 Da sur filtration sur gel, tandis qu'après incubation du cytosol avec 2 % de glucoside d'octyle, le Bax a migré à environ 140000 Da. Ces résultats montrent que le Bax oligomérique possède une activité de formation de canaux alors que le Bax monomérique n'a pas une telle activité.
Antonsson et al. (Mon,) ont étudié cette question.
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