Couplage différentiel des récepteurs de dopamine D1 et D5 aux protéines de liaison aux nucléotides de guanine dans les cellules somatotropes GH4C1 de rat transfectées

Les gènes des récepteurs de dopamine D1 et D5, exprimés de manière stable dans les cellules somatotropes GH4C1 de rat, affichent des valeurs de liaison identiques et stimulent l'adénylate cyclase. Environ 60 % des récepteurs D1 étaient dans un état de forte affinité pour l'agoniste et ont été convertis en état de basse affinité par 100 microM de guanyl-5'-ylimidodiphosphate Gpp(NH)p. Parmi les 48 % des récepteurs D5 dans l'état de forte affinité, seulement la moitié ont été modulés par 100 microM Gpp(NH)p ; en présence de l'activateur de protéine G, AIF4-, les sites de haute affinité des récepteurs D5 ont été abolis par Gpp(NH)p, suggérant un couplage étroit entre les récepteurs D5 et les protéines G. Les sites de haute affinité des récepteurs D1, mais pas ceux des récepteurs D5, ont été réduits après le traitement des cellules par la toxine de la coqueluche. Ainsi, alors que les récepteurs D1 dans les cellules GH4C1 se couplent à la fois à Gs, la protéine G stimulante, et à une protéine G sensible à la toxine de la coqueluche, les récepteurs D5 se couplent à Gs et à une protéine G insensible à la toxine de la coqueluche. Ni les récepteurs D1 ni D5 n'étaient capables de stimuler le métabolisme des phosphoinositides dans ces cellules. La capacité des récepteurs D5, mais pas des récepteurs D1, à se coupler à de nouvelles protéines G pourrait être significative pour attribuer un rôle fonctionnel à ces récepteurs.