Conformations des protéines repliées dans des espaces restreints

Une nouvelle méthode est présentée pour examiner l'ensemble des topologies repliées accessibles dans l'état compact des protéines globulaires. La procédure consiste à générer toutes les conformations, avec exclusion de volume, sur un réseau dans un espace restreint à l'espace conformational compact connu de la protéine individuelle. En utilisant un point de réseau par résidu, nous trouvons 10(2)-10(4) conformations compactes possibles pour les cinq petites protéines globulaires étudiées. Par la suite, ces conformations sont évaluées en termes d'énergies de contact spécifiques aux résidus, chaque paire favorisant les interactions non liées et hydrophobes. Les structures natales des cinq protéines se trouvent toujours dans les 2 % des meilleurs conformateurs générés. Cette méthode novatrice est simple et générale et peut être utilisée pour déterminer un petit groupe d'arrangements globaux les plus favorables pour le repliement de séquences spécifiques d'acides aminés dans un espace restreint.