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La fidélité de la synthèse protéique bactérienne permet la production de matériaux polymériques architecturaux bien définis grâce à un contrôle précis de la longueur de chaîne, de la séquence, de la stéréochimie et des interactions interchaînes. Dans le présent article, nous examinons la relation entre le volume des résidus d'acides aminés et les dimensions des cellules unitaires cristallines, dans un ensemble de polymères protéiques périodiques de séquence unitaire répétée -(AlaGly)3-X-Gly-, où X est Asn, Phe, Ser, Val ou Tyr. Les protéines ont été surexprimées dans Escherichia coli, purifiées par des procédés simples basés sur la précipitation acide/éthanol ou l'insolubilité dans le sulfate de dodécyle sodique aqueux, et traitées pour former des tapis cristallins orientés par précipitation à partir d'acide formique sous cisaillement mécanique. Les analyses par diffraction des rayons X ont révélé que les structures de base des polymères -(AlaGly)3-X-Gly- sont identiques à celles précédemment rapportées pour (AlaGly)3-GluGly36, Krejchi, M.T., Atkins, E.D.T., Waddon, A.J., Fournier, M.J., Mason, T.L., et Tirrell, D.A. (1994) Science 265, 1427-1432, avec les segments d'olo-alanylglycine formant des feuillets beta antiparallèles et les acides aminés substitués apparaissant dans des pliages de trois résidus aux surfaces lamellaires. Les signaux de diffraction des rayons X pour chaque membre de la famille s'indexent sur une cellule unitaire orthorhombique ; les espacements de l'axe a (direction des liaisons hydrogène) et de l'axe c (direction de la chaîne) restent invariants, mais l'espacement de l'axe b (direction de l'empilement des feuillets) augmente avec le volume croissant de l'acide aminé substitué. Les résultats obtenus à partir d'une variante avec substitution alternée de Glu et Lys à la position X, ainsi que les résultats préalablement rapportés pour poly(L-alanylglycine) Panitch, A., Matsuki, K., Cantor, E.J., Cooper, S.J., Atkins, E.D.T., Fournier, M.J., Mason, T.L., et Tirrell, D.A. (1997) Macromolecules 30, 42-49 sont inclus pour comparaison. La distance d'empilement inter-feuillets moyenne (b/2) augmente linéairement avec le volume de l'acide aminé inséré à la position X. Étant donné que l'architecture lamellaire repliée de ces polypeptides périodiques accommode une large gamme de résidus différents en charge, volume stérique et hydrophobicité, ces résultats illustrent une nouvelle approche de l'ingénierie des interactions intermoléculaires dans les solides polymériques.
Cantor et al. (Mar,) ont étudié cette question.