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Nous avons examiné la phosphorylation des protéines de microtubules cellulaires pendant la différenciation et la croissance des neurites dans des cellules de neuroblastome murin N115. La différenciation des N115, induite par le retrait de sérum, s'accompagne d'une augmentation quadruple de la phosphorylation d'une protéine de 54 000 daltons identifiée comme un isoforme spécifique de la bêta-tubuline par SDS PAGE, focalisation isoélectrique en deux dimensions/SDS PAGE et immunoprécipitation avec un anticorps monoclonal spécifique. La focalisation isoélectrique/SDS PAGE d'extraits cellulaires marqués au 35S-méthionine a révélé que l'isoforme phosphorylée de la bêta-tubuline, appelée bêta 2, est l'une des trois isoformes détectées dans les cellules différenciées N115 et est diminuée en quantité dans les cellules non différenciées. Le Taxol, un médicament qui favorise l'assemblage des microtubules, stimule la phosphorylation de la bêta-tubuline à la fois dans les cellules différenciées et non différenciées N115. En revanche, le traitement des cellules différenciées avec soit de la colcemide ou du nocodazole entraîne une diminution rapide de la phosphorylation de la bêta-tubuline. Ainsi, la phosphorylation de la bêta-tubuline dans les cellules N115 est couplée aux niveaux de microtubules cellulaires. L'augmentation observée de la phosphorylation de la bêta-tubuline lors de la différenciation reflète alors la régulation développementale de l'assemblage des microtubules lors de la croissance des neurites, plutôt que la régulation développementale d'une activité kinase de tubuline.
Gard et al. (Fri,) ont étudié cette question.