Les gènes de la cascade d'adénylylation de la glutamine synthétase ne sont pas régulés par l'azote dans Escherichia coli

La régulation de l'activité de la glutamine synthétase (GS) chez les bactéries entériques implique une cascade complexe d'événements. En réponse à une limitation en azote, une transférase catalyse l'uridylylation de la protéine PII, qui à son tour stimule la déadénylylation de la GS. La GS déadénylylée est la forme la plus active de l'enzyme. Ici, nous caractérisons en détail les gènes d'Escherichia coli codant pour l'uridylyl-transférase (glnD), la protéine PII (glnB) et l'adénylyl-transférase (glnE). glnD est transcrit à partir de son propre promoteur, glnE est cotranscrit avec un autre gène, orfXE, tandis que glnB est en partie cotranscrit avec un gène codant pour un homologue de l'activateur de transcription NtrC. Tous les trois, les gènes régulateurs gln sont exprimés de manière constitutive à un faible niveau, c'est-à-dire que leur expression était indépendante de l'état en azote et du facteur sigma de l'ARN polymérase sigma 54. Nous concluons que le fonctionnement de la cascade d'adénylylation de la GS est régulé par la modulation des activités de l'uridylyl-transférase et de l'adénylyl-transférase, plutôt que par des changements dans l'expression de leurs gènes.