Caractérisation des récepteurs humains de l'interleukine 2 (antigène Tac) dans les cellules T normales et leucémiques : co-expression de récepteurs normaux et aberrants sur les cellules Hut-102.

Les récepteurs humains de l'interleukine 2 (IL2R) provenant de diverses sources cellulaires telles que les cellules T humaines normales activées par des mitogènes, les lignées cellulaires dérivées de la leucémie à cellules T de l'adulte (ATL) (MT-1, ATL-6, Hut-102) et une lignée de cellules de type natural killer, les cellules YT, ont été étudiés à la fois par électrophorèse sur gel de polyacrylamide en sodium dodecyl sulfate (SDS-PAGE) à une et deux dimensions, avec un anticorps monoclonal anti-IL2R (anti-Tac). Dans le marquage synthétique avec 35Sméthionine, l'anti-Tac a précipité spécifiquement deux glycoprotéines, l'une avec un poids moléculaire de 60 000 à 65 000 et un pI de 4,2 à 4,7, et l'autre avec un poids moléculaire d'environ 40 000 et un pI de 6,2 à 6,5. Une étude d'iodation de surface a révélé que le premier composant était un IL2R mature associé à la membrane, et une étude de pulse-chase a montré que le second composant était un précurseur de l'IL2R qui possédait déjà des chaînes latérales de sucre N-liées sensibles à la tunicamine. Ce précurseur a été trouvé traité post-traductionnellement en IL2R mature par une glycosylation supplémentaire dans les 240 minutes. Parmi les cellules étudiées, une lignée cellulaire leucémique positive pour le virus de la leucémie à cellules T humaines, Hut-102, était distincte en ce sens qu'elle possédait une glycoprotéine membranaire supplémentaire (poids moléculaire de 55 000 à 60 000, pI de 4,2 à 5,0) également définie par anti-Tac. Cette glycoprotéine unique des cellules Hut-102 semblait être un IL2R aberrant.