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Le protéome de l'urine masculine normale provenant d'une source commerciale regroupée a été examiné à l'aide de la chromatographie liquide-spectrométrie de masse en tandem (LC-MS/MS). L'ensemble du mélange protéique urinaire a été dénaturé, réduit et digéré enzymatiquement avant l'analyse LC-MS/MS en utilisant un spectromètre de masse hybride-quadrupole à temps de vol (Q-TOF) pour effectuer une sélection d'ions dépendante des données et une fragmentation. Pour fragmenter autant de peptides que possible, le mélange a été analysé quatre fois séparées, le spectromètre de masse sélectionnant des ions pour fragmentation à partir d'un sous-ensemble de l'ensemble de la plage de masse pour chaque course. Cette approche nécessite uniquement un auto-échantillonneur sur le HPLC pour l'automatisation (c'est-à-dire, fonctionnement sans surveillance). Au cours de ces quatre analyses, 1.450 spectres MS/MS de peptides ont été appariés à 751 séquences pour identifier 124 produits géniques (protéines et traductions de balises de séquences exprimées). Fait intéressant, le temps expérimental pour ces analyses était inférieur à celui requis pour exécuter un gel bidimensionnel unique.
Spahr et al. (Mon,) ont étudié cette question.