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La distribution compositionnelle des vingt acides aminés a été examinée pour des positions particulières au sein des structures secondaires (hélices alpha, brins bêta et coudes) extraites d'un échantillon de 44 protéines. Les coefficients de corrélation calculés entre la composition positionnelle des acides aminés et diverses de leurs caractéristiques physico-chimiques ont indiqué une asymétrie considérable dans les propriétés des résidus composant les régions au sein et adjacentes aux structures secondaires, les modes de formation d'hélice, les paramètres physiques les plus sensibles à l'enfouissement des résidus dans les brins bêta, et les améliorations possibles dans la précision des méthodologies de prédiction de structure secondaire.
Argos et al. (jeu,) ont étudié cette question.