Flux d'électrons à travers les métalloprotéines

Le flux d'électrons à travers les protéines et les assemblages protéiques dans la machinerie respiratoire se produit généralement à des centres métalliques ou d'autres cofacteurs redox qui sont séparés par des distances moléculaires relativement grandes, souvent dans la plage de 10−20 Å. Pour les chimistes inorganiques, ce transfert à longue distance était un mystère pendant de nombreuses années, car nous étions attachés à des modèles de contact rapproché pour les états de transition des réactions d'auto-échange entre les cations métalliques en milieu aqueux. L'une de nos réactions préférées était l'échange ferreux/ferrique, qui avait été soigneusement étudié par (Dick) Dodson au laboratoire national de Brookhaven dans les années 1940 (et publié dans le Journal of the American Chemical Society en 1950). Dodson a montré que le temps de demi-vie pour cela était de l'ordre de secondes, ce qu'il a noté comme étant « rapide » dans le monde des femtosecondes d'aujourd'hui, mais qui est très « lent ». En effet, ce simple transfert d'électrons, où aucun lien n'est formé ou brisé, a été trouvé beaucoup plus lent que le flux d'électrons à longue distance à travers les molécules de métalloprotéines. Comment cela pouvait-il être ?