Phosphorylation de la chaîne légère de myosine dans le muscle strié des vertébrés : régulation et fonction

La chaîne légère régulatrice de la myosine (RLC) est phosphorylée dans les muscles striés par la kinase de la chaîne légère de myosine dépendante de Ca2+/calmoduline. Les propriétés biochimiques et cellulaires uniques de ce système de phosphorylation dans le muscle squelettique à contraction rapide maintiennent la RLC sous forme phosphorylée pendant une période prolongée après un bref tétanos ou pendant une stimulation répétée à basse fréquence. Cette phosphorylation est corrélée à la potentialisation de la vitesse de développement et de l'ampleur maximale de la tension isométrique. Dans les fibres dénudées, la phosphorylation de la RLC augmente la production de force à de faibles niveaux d'activation de Ca2+, via un déplacement vers la gauche de la relation force-pCa, et augmente la vitesse de développement de la force sur une large gamme de niveaux d'activation. Dans le cœur et le muscle squelettique à contraction lente, les conséquences fonctionnelles de la phosphorylation de la RLC sont probablement similaires, et les déterminants physiologiques primaires sont des propriétés de phosphorylation et de déphosphorylation uniques à chaque muscle. Le mécanisme de ces réponses physiologiques implique probablement le mouvement des ponts croisés de myosine phosphorylés loin du squelette des filaments épais. Le mouvement des ponts croisés peut également contribuer à la régulation des interactions de la myosine avec l'actine dans les muscles lisses des vertébrés et les muscles striés des invertébrés.