Inverser l'inactivation des peroxiredoxines causée par la formation d'acide sulfinique de cystéine

La cystéine du site actif des peroxiredoxines est oxydée sélectivement en acide sulfinique de cystéine pendant la catalyse, ce qui conduit à l'inactivation de l'activité peroxidase. Cette oxydation était considérée comme irréversible. Cependant, en marquant métaboliquement des cellules de mammifères avec du 35S, nous montrons que la forme sulfinique de la peroxiredoxine I, produite lors de l'exposition des cellules au H2O2, est rapidement réduite à la forme thiol catalytiquement active. La capacité des cellules de mammifères à réduire l'acide sulfinique des protéines pourrait servir de mécanisme pour réparer les protéines endommagées par oxydation ou représenter un nouveau type de modification cyclique par lequel la fonction de diverses protéines est régulée.