Stœchiométrie de la translocation de protons induite par l'adénosine triphosphate dans les particules soubmitochondriales du cœur bovin

Résumé La translocation de protons dirigée vers l'intérieur, induite par l'hydrolyse de l'ATP, a été examinée dans des particules soubmitochondriales de cœur bovin dans des conditions où aucun changement de pH net n'est survenu lors de l'hydrolyse de l'ATP. Une courbe temporelle biphasique de l'hydrolyse de l'ATP, due à la présence d'activité d'adénylate kinase, a été observée en suivant la libération de 32Pi à partir de β, γ-32PATP dans des conditions comparables. Une équation a été dérivée pour le calcul du rapport H+:ATP à partir de l'évolution temporelle de l'hydrolyse de l'ATP et du changement transitoire de pH du milieu en raison de la translocation de protons. Des rapports H+:ATP aussi élevés que 1,7 ont été observés, bien qu'une variation saisonnière ait été notée. Cependant, l'oligomycine a augmenté les rapports H+:O pour la translocation de protons induite par la respiration, suggérant que les rapports H+:ATP observés expérimentalement étaient sous-optimaux. Les résultats indiquent que la véritable stœchiométrie de la translocation de protons induite par l'ATP, caractéristique du mécanisme de l'ATPase, est de 2H+:ATP. La même stœchiométrie a été rapportée précédemment pour la translocation de protons dirigée vers l'extérieur dans des mitochondries intactes.