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Le transport par des transporteurs vesiculaires discrets est bien établi, au moins en partie grâce à des découvertes récentes identifiant des médiateurs protéiques clés de la formation, de l’ancrage et de la fusion des vésicules. Un mécanisme général sensible à la N-éthylmaleimide (NEM) est requis pour le transport d'un groupe divergent de transporteurs vesiculaires chez tous les eucaryotes. De nombreux endothéliums possèdent une population abondante de vésicules plasmalémmales non recouvertes ou cavéoles, dont on a rapporté avec une controverse considérable qu’elles fonctionnent dans le transport. Nous avons récemment démontré que, comme d'autres systèmes de transport vésiculaire, l'endocytose et la transcytose médiées par les cavéoles sont inhibées par la NEM (Schnitzer, J. E., Allard, J., et Oh, P. (1995) Am. J. Physiol. 268, H48-H55). Ici, nous poursuivons ce travail en utilisant notre méthode récemment développée pour purifier les cavéoles endothéliales à partir de tissus pulmonaires de rat (Schnitzer, J. E., Oh, P., Jacobson, B. S., et Dvorak, A. M. (1995) Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 92, 1759-1763) afin de montrer que ces cavéoles contiennent des protéines clés connues pour médiatiser différents aspects de la formation, de l’ancrage et/ou de la fusion des vésicules y compris le vSNARE VAMP-2, les GTPases monomériques et trimériques, les annexines II et VI, et le facteur de fusion sensible à la NEM NSF ainsi que sa protéine d'attachement SNAP. Comme les VAMP neuronaux, ce VAMP endothélial est sensible à la clivage par les neurotoxines botulinum B et tétanique. Les cavéoles dans l'endothélium sont en effet semblables à d'autres vésicules porteuses et contiennent une machinerie moléculaire sensible à la NEM similaire pour le transport.
Schnitzer et al. (jeu,) ont étudié cette question.