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Le repliement des protéines sécrétoires et membranaires se déroule dans le réticulum endoplasmique (RE). La qualité des protéines repliées dans le RE est soigneusement surveillée par un mécanisme de contrôle de la qualité du RE qui permet uniquement aux protéines correctement repliées d'être transportées vers leur destination finale, tandis que les protéines mal repliées ou non assemblées sont retenues dans le RE et par la suite dégradées dans un processus appelé 'dégradation associée au RE' (ERAD). La voie ERAD est conservée des levures aux mammifères et joue un rôle essentiel dans le maintien de l'homéostasie du RE, ainsi que dans la prévention de diverses maladies résultant de l'accumulation de protéines aberrantes dans le RE. Dans la voie ERAD, des chaperonnes moléculaires et des protéines de type lectine sont impliquées dans l'identification des protéines mal repliées, des réductases résidentes du RE clivent les liaisons disulfure dans ces protéines pour faciliter le transport rétrograde vers le cytosol et l'ATPase AAA(+) les retire du canal de rétrotranslocation vers le cytosol où elles sont dégradées par le système ubiquitine/protéasome. Les mécanismes possibles qui sous-tendent l'ERAD et les divers facteurs impliqués dans ce processus sont discutés dans cet article.
Hoseki et al. (Mer,) ont étudié cette question.