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Le GMP cyclique est central à l'excitation visuelle dans les cellules rétiniennes en bâtonnets des vertébrés. Les canaux sodiques dans la membrane plasmique du segment externe restent ouverts dans l'obscurité grâce à un niveau élevé de cGMP. La lumière ferme ces canaux en activant une cascade enzymatique qui conduit à l'hydrolyse rapide du cGMP. La rhodopsine photo-excitée déclenche la transducine en catalystant l'échange de GTP contre le GDP lié. La forme activée en GTP de la transducine active ensuite la phosphodiestérase en surmontant une contrainte inhibitrice. Le gain global de cette cascade est d'environ 10^5. La cascade est désactivée par l'activité GTPase de la transducine et par l'action de la kinase de rhodopsine et de l'arrestine. L'un des défis actuels est de délimiter l'interaction du cGMP, des ions calcium et des phosphoinositides dans l'excitation et l'adaptation. La transducine appartient à une famille de protéines de couplage du signal qui inclut les protéines G de la cascade de l'adénylate cyclase régulée par les hormones. Les événements initiaux de l'excitation visuelle chez les mollusques et les arthropodes sont probablement similaires à ceux des vertébrés. Le déclenchement de la transducine par la rhodopsine photo-excitée est un motif récurrent dans la transduction visuelle. La convergence de l'électrophysiologie, de la biochimie et de la génétique moléculaire offre de nouvelles opportunités pour élucider le mécanisme moléculaire de la transduction visuelle.
Lubert Stryer (Sat,) a étudié cette question.
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