La séquence complète des acides aminés de l'éléongation facteur Tu d'Escherichia coli

La structure primaire complète de l'éléongation facteur Tu d'Escherichia coli a été élucidée. La protéine, qui est un mélange de deux produits géniques, consiste en une seule chaîne polypeptidique de 393 résidus. Après digestion tryptique de la protéine S-carboxyméthylée, 50 peptides tryptiques ont été isolés couvrant l'ensemble de la chaîne protéique. Leur alignement a été établi avec des peptides chevauchants obtenus par clivage chimique avec du bromure de cyanogène et un sous-digestion enzymatique subséquente avec de la protéase Staphylococcus aureus, de la chymotrypsine, de l'élastase et de la thermolysine. Les peptides ont été séquencés par des procédures manuelles de dégradation dansyla-Edman et de dégradation directe d'Edman. L'acide aminé N-terminal de l'EF-Tu est la sérine et est N-acétylé. Le résidu de lysine à la position 56, dans la chaîne polypeptidique, est partiellement méthylé. Le résidu C-terminal est un mélange de sérine et de glycine, et c'était la seule hétérogénéité trouvée dans la préparation d'EF-Tu utilisée dans cette étude.