La région N-terminale de la tapasine est nécessaire pour stabiliser le complexe de chargement du CMH de classe I

La tapasine médie la liaison des molécules du CMH de classe I au transporteur associé à l'apprêtement des antigènes (TAP). Des mutants de délétion de la tapasine ont été utilisés pour examiner l'effet de la tapasine sur les interactions au sein du complexe du CMH de classe I. La liaison à TAP est médiée par la région C-terminale de la tapasine. L'analyse de Michaelis-Menten du transport des peptides montre que cette interaction est suffisante pour augmenter les taux de TAP sans affecter significativement la vitesse intrinsèque de translocation. De faibles interactions existent entre les molécules du CMH de classe I et TAP en l'absence de tapasine, ainsi qu'entre les chaînes lourdes libres et les complexes TAP-tapasine en l'absence de beta2-microglobulin. Les 50 résidus N-terminaux de la tapasine constituent l'élément clé qui convertit la somme de ces faibles interactions en un complexe stable.