Caractérisation de l'interaction d'un inhibiteur protéique avec les protéines kinases dépendantes de l'adénosine 3′,5′-monophosphate.

L'interaction d'un inhibiteur protéique avec la sous-unité catalytique dérivée de la kinase dépendante de l'adénosine 3′,5′-monophosphate est décrite. Une analyse cinétique de la phosphorylation de la caséine en présence de l'inhibiteur révèle une interaction non compétitive entre l'inhibiteur et les substrats de la sous-unité catalytique, l'ATP et la caséine. L'inhibiteur ne fonctionne pas en détruisant l'ATP ni en agissant comme une phosphoprotéine phosphatase. L'inhibiteur est également efficace lorsque la kinase protéique est testée avec divers substrats protéiques. L'activité de la sous-unité catalytique est inhibée au même niveau de plateau par l'inhibiteur et par la sous-unité régulatrice dérivée de la kinase dépendante de l'adénosine 3′,5′-monophosphate. L'interaction de l'inhibiteur avec la sous-unité catalytique empêche la libération induite par la sous-unité catalytique de l'adénosine 3′,5′-monophosphate de la sous-unité régulatrice.