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La formation de liaisons disulfure des protéines est une réaction d'oxydation qui est cruciale pour le repliement et la maturation de nombreuses protéines sécrétées et membranaires. Les cellules procaryotes et eucaryotes possèdent diverses disulfure oxydoréductases et cofacteurs redox actifs pour accélérer cette réaction oxydative de manière appropriée. Des structures cristallines ou en solution ont été résolues pour certaines des oxydoréductases au cours des 10 dernières années, entraînant des avancées remarquables dans le domaine de la biologie cellulaire redox basée sur les thiols. En conséquence, des similitudes structurelles et mécanistiques dans les voies de formation des liaisons disulfure ont été découvertes. Cette revue met en évidence la base moléculaire des systèmes oxydatifs élaborés opérant dans le périplasme d'Escherichia coli, le lumen du réticulum endoplasmique et l'espace intermembranaire mitochondrial. Les connaissances accumulées fournissent d'importantes informations sur la manière dont l'homéostasie des protéines et des redox est maintenue dans la cellule.
Kenji Inaba (Mon,) a étudié cette question.