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polo et CDC5 sont deux gènes nécessaires pour le passage à travers la mitose chez Drosophila melanogaster et Saccharomyces cerevisiae, respectivement. Les deux gènes codent pour des kinases protéiques structurellement apparentées qui ont été impliquées dans la régulation de la fonction du fuseau mitotique. Ici, nous rapportons la caractérisation d'une kinase protéique humaine qui présente une grande similarité de séquence avec Drosophila polo et S. cerevisiae Cdc5 ; nous désignons cette kinase sous le nom de Plk1 (pour polo-like kinase 1). Le plus grand cadre de lecture ouvert du cDNA de Plk1 code pour une protéine de 68,254 daltons, et une protéine de cette taille est détectée par immunoblotting d'extraits de cellules HeLa avec des anticorps monoclonaux soulevés contre la partie C-terminale de Plk1 exprimée dans Escherichia coli. L'analyse par Northern blot de l'ARN isolé de cellules humaines et de tissus murins montre qu'un seul ARNm Plk1 de 2,3 kb est fortement exprimé dans les tissus avec un index mitotique élevé, ce qui est cohérent avec une possible fonction de Plk1 dans la prolifération cellulaire. Le gène Plk1 se situe à la position p12 sur le chromosome 16, un locus pour lequel aucune association avec des malignités néoplasiques n'est connue. Les niveaux de protéine Plk1 et sa distribution changent au cours du cycle cellulaire, de manière cohérente avec un rôle de Plk1 dans la mitose. Ainsi, comme Drosophila polo et S. cerevisiae Cdc5, Plk1 humain est susceptible de fonctionner dans la progression du cycle cellulaire.
Golsteyn et al. (Wed,) ont étudié cette question.