Deux voies indépendantes de biosynthèse de novo de la vitamine B6 : pas si différentes après tout

La vitamine B6 est bien connue sous sa forme biochimiquement active en tant que pyridoxal 5'-phosphate, un cofacteur essentiel de nombreuses enzymes métaboliques. La vitamine est également impliquée dans de nombreuses fonctions corporelles humaines allant de la modulation de la fonction hormonale à sa récente découverte en tant qu'antioxydant puissant. Sa biosynthèse de novo n'a lieu que chez les bactéries, champignons et plantes, en faisant un nutriment essentiel dans l'alimentation humaine. Malgré son importance primordiale, sa biosynthèse a été principalement étudiée chez Escherichia coli, où elle est synthétisée par la condensation de déoxyxylulose 5-phosphate et 4-phosphohydroxy-L-thréonine catalysée par l'action concertée de PdxA et PdxJ. Cependant, il est désormais clair que la majorité des organismes capables de produire cette vitamine le font par une voie différente, impliquant des précurseurs de la glycolyse et du cycle des pentoses phosphate. Cette voie alternative se caractérise par la présence de deux gènes, Pdx1 et Pdx2. Leur découverte a suscité un nouvel intérêt pour la vitamine B6, et de nombreuses études ont été menées ces dernières années pour caractériser la nouvelle voie de biosynthèse. En effet, des progrès énormes ont été réalisés dans la définition de la nature des enzymes impliquées dans les deux voies, et des aperçus importants ont été apportés sur leurs mécanismes d'action. Dans cette revue, nous résumons les avancées récentes de nos connaissances sur la biosynthèse de cette molécule polyvalente et comparons les deux voies indépendantes de biosynthèse de la vitamine B6. Étonnamment, cette comparaison révèle que les enzymes clés de biosynthèse des deux voies sont en réalité très similaires tant sur le plan structurel que mécanistique.