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La glutathion peroxydase plasmatique humaine (GSH-Px) est une sélénolique extracellulaire distincte qui détoxifie les hydroperoxydes lorsqu'elle est utilisée avec GSH à des concentrations non physiologiques élevées (mM). Nous avons découvert que le NADPH et la réductase thioredoxine humaine (TR) seule ou avec la thioredoxine (Trx) sont des donneurs d'électrons efficaces pour cette peroxydase plasmatique humaine. L'incubation de 0,05 microM de TR avec 0,25 microM de GSH-Px, dans un système exempt de GSH, a entraîné la réduction de l'hydroperoxyde de t-butyle. L'ajout de Trx, à 2,5 et 5 microM respectivement, a encore augmenté le taux de la réaction. Ces données ont été obtenues à l'aide d'un test mesurant l'oxydation du NADPH. Un test direct a démontré la formation d'alcool cumyle à partir de l'hydroperoxyde de cumène dans cette réaction de peroxydase indépendante du GSH. L'incubation de 0,25 microM de GSH-Px avec une faible concentration de GSH (10 microM), représentant le niveau supérieur dans le plasma, plus un excès de réductase glutathion et de NADPH n'a pas entraîné de réduction de l'hydroperoxyde de t-butyle. Cependant, après l'ajout de 2,5 microM de glutaredoxine humaine, une réaction peroxydase linéaire a commencé. Les résultats suggèrent que la TR extracellulaire, la Trx ou la glutaredoxine sont des réducteurs pour la peroxydase dépendante du sélénium plutôt que le GSH.
Björnstedt et al. (1994) ont étudié cette question.