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L'amphotérine est une protéine liant l'héparine qui est régulée au cours du développement dans le cerveau et impliquée sur le plan fonctionnel dans la croissance neuritique. De manière inattendue, l'amphotérine présente une séquence de type high mobility group 1 (HMG1). Dans la présente étude, nous avons exprimé l'ADNc de l'amphotérine dans un vecteur baculovirus et produit des anticorps contre la protéine recombinante et plusieurs peptides synthétiques. Il a été constaté que l'ADNc de l'amphotérine code la forme de 30 kDa de la protéine isolée à partir de tissus, tandis que les protéines co-purifiées de 28 et 29 kDa (p28 et p29) ont des structures primaires étroitement apparentées mais distinctes. Le séquençage partiel des acides aminés montre plusieurs modifications locales dans les séquences de p28 et p29 par rapport à l'amphotérine, suggérant l'existence d'une famille multigénique codant au moins trois séquences différentes de type HMG1 chez le rat. Les études utilisant des sondes qui distinguent l'amphotérine des autres protéines de type HMG1 indiquent un niveau d'expression élevé dans diverses lignées cellulaires transformées. L'immunomarquage des cellules avec des anticorps spécifiques de l'amphotérine indique une localisation cytoplasmique qui devient remarquablement enrichie aux fronts de migration dans les cellules en étalement et motiles. Une localisation extracellulaire est suggérée par l'immunomarquage de cellules non perméabilisées et par une dégradation de l'amphotérine dépendante du plasminogène dans le matériel cellulaire fixé au substrat. Les amphotérines d'origine tissulaire et recombinantes augmentent fortement le taux d'activation du plasminogène et favorisent la génération de plasmine liée à la surface, tant par les activateurs du plasminogène de type tissulaire que de type urokinase. Les résultats suggèrent une fonction extracellulaire pour l'amphotérine au niveau du front de migration de diverses cellules invasives.
Parkkinen et al. (Wed,) ont étudié cette question.