Localisation des deux l-asparaginases dans Escherichia coli cultivé anaérobiquement

Résumé L'une des deux l-asparaginases d'Escherichia coli K-12 cultivé anaérobiquement a été libérée dans le milieu environnant à la fois lors de la formation de sphéroplastes par traitement avec de la lysozyme et de l'éthylènediaminetétraacétate, et suite à un choc osmotique. Cette enzyme, l'asparaginase II, a déjà été démontrée comme active contre la croissance des lymphomes murins et comme un inhibiteur efficace de la synthèse protéique in vitro dans des extraits microbiaux. Dans la présente communication, le choc osmotique a été utilisé comme première étape dans la purification de l'asparaginase II. L'autre enzyme, l'asparaginase I, n'a pas été libérée des cellules.