Une tension de 2 piconewtons ou moins a diminué le taux de détachement de la myosine I de l'actine de plus de 75 fois, la faisant passer d'un moteur à faible (<0,2) à un moteur à haut (>0,9) rapport de service.
Autre
Effect estimate: >75-fold decrease
La capacité de détecter la tension moléculaire est cruciale pour un large éventail de processus cellulaires, y compris la détection des stimuli auditifs, le contrôle de la forme des cellules, et l'internalisation et le transport des membranes. Nous montrons que la myosine I, une protéine motrice impliquée dans les étapes clés de ces processus, modifie de manière spectaculaire ses propriétés motiles en réponse à la tension. Nous avons mesuré le déplacement généré par des molécules individuelles de myosine I, et nous avons déterminé la cinétique de liaison à l'actine avec des tensions variées en utilisant une trappe optique. Le taux de détachement de la myosine I de l'actine diminue de plus de 75 fois sous une tension de 2 piconewtons ou moins, entraînant la myosine I à passer d'un moteur à faible (0,9) rapport de service. Cette sensibilité à la tension impressionnante soutient un rôle de la myosine I en tant que capteur de force moléculaire.
Laakso et al. (Thu,) ont rapporté autre chose. La tension (≤2 piconewtons) contre les tensions variées a été évaluée sur le taux de détachement de la myosine I de l'actine et le rapport de service (>75 fois de diminution). Une tension de 2 piconewtons ou moins a diminué le taux de détachement de la myosine I de l'actine de plus de 75 fois, la faisant passer d'un moteur à faible (<0,2) à un moteur à haut (>0,9) rapport de service.
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