多重触媒プロテアーゼのガンマインターフェロン誘導活性化因子の分子クローニングと発現。

多重触媒プロテアーゼ（MCP）は、2つの異なる多サブユニット複合体によって活性化される。1つは、少なくとも15の異なるサブユニットを含む26 Sプロテアーゼの調節成分である。もう1つは、31 kDaおよび29 kDaのサブユニットで構成されるヘキサメリック活性化因子である。小さいサブユニットのcDNAがクローニングされ、配列決定された。このcDNAは、249アミノ酸からなるタンパク質をコードしている。球状タンパク質ドメインに典型的な配列の間に、28の「交互に」位置するリジンおよびグルタミン酸残基のストレッチが埋め込まれている。私たちがKEKEモチーフと呼ぶ同様の領域が、2つのMCPサブユニットおよび26 Sプロテアーゼのサブユニット12やhsp90、hsp70、カルネクシンを含むさまざまなシャペロニンにも見られる。大腸菌での活性化因子cDNAの発現により、赤血球から直接精製されたMCP活性化因子とほぼ区別のつかない機能的タンパク質が生成された。組換えタンパク質は二次元ポリアクリルアミドゲル電気泳動で3つの等電種を形成し、赤血球活性化因子に対する抗体と反応した。組換え活性化因子は多重触媒プロテアーゼにも結合し、疎水性または荷電残基のカルボキシル末端での切断を刺激した。活性化因子サブユニットの合成は、HeLa細胞に対するガンマインターフェロン処理によって誘導された。これらの最後の2つの発見は、クラスI主要組織適合抗原受容体による抗原提示に関連する。