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완전한 세포에서 관찰된 인간 표피 성장 인자(EGF) 수용체의 세린 및 스레오닌 인산화 주요 부위는 Thr654, Thr669, Ser1046, 및 Ser1047입니다. 혈소판 유래 성장 인자 또는 포르볼 에스터로 처리된 세포에서 이러한 부위에서 EGF 수용체의 인산화가 증가합니다. EGF 수용체 인산화의 증가는 EGF의 세포 표면 수용체에 대한 높은 친화력 결합의 억제 및 수용체 티로신 단백질 키나제 활성의 억제와 관련이 있습니다. EGF 수용체의 인산화가 EGF 수용체 기능의 조절과 기계적으로 관련이 있다는 가설을 테스트하기 위해, 세린 및 스레오닌 인산화의 주요 부위를 알라닌 잔기로 대체했습니다. 단일 점 돌연변이 또는 다중 돌연변이를 포함하는 EGF 수용체는 중국 햄스터 난소 세포에서 발현되었습니다. EGF 수용체 티로신 단백질 키나제 활성을 조절하는 분석 결과, 포르볼 에스터가 야생형 수용체 및 Thr669, Ser1046 또는 Ser1047이 결핍된 수용체의 티로신 인산화를 억제한 것으로 나타났습니다. 반면, 포르볼 에스터에 의해 유도된 EGF 수용체 티로신 인산화의 억제는 Thr654가 결핍된 어떤 변형된 EGF 수용체에서도 관찰되지 않았습니다. 이러한 데이터는 Thr654에서 EGF 수용체의 인산화가 포르볼 에스터에 의한 수용체 티로신 단백질 키나제 활성을 억제하는 데 필요하다는 가설과 일치합니다. EGF 수용체의 apparent affinity 조사를 통해, 포르볼 에스터 처리가 야생형 EGF 수용체 및 조사된 각 변형 EGF 수용체에 대한 125I-EGF의 높은 친화력 결합 억제를 초래했음을 보여주었습니다. 우리는 EGF 수용체의 apparent affinity 조절이 EGF 수용체의 세린 및 스레오닌 인산화의 주요 부위와는 무관하다는 결론을 내립니다.
Countaway et al. (Thu,)는 이 질문을 연구했습니다.
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