Entité dynamique formée par la protéine et son eau de hydratation

L'interaction entre la protéine et l'eau joue un rôle essentiel dans la formation de la structure, de la dynamique et de la fonction des biomacromolécules. Une compréhension complète de cette interaction complexe nécessite une évaluation systématique de la force d'interaction et de son impact conséquent sur la dynamique des protéines et de l'eau à travers divers systèmes protéiques. Malgré de nombreux travaux sur la compréhension de la dynamique de l'eau et des protéines ainsi que le couplage entre eux, il reste encore des questions sans réponse. Ici, nous combinons la diffusion des neutrons et le marquage isotopique pour explorer la dynamique des protéines et de leur eau de hydratation dans une variété de systèmes protéiques. Nous considérons des protéines de structures différentes et de thermostabilité variable ainsi que des protéines à l'intérieur de cellules vivantes avec des températures de croissance distinctes. Une caractérisation simultanée des dynamiques de protéines et d'eau de hydratation à travers des systèmes divers a été réalisée. De plus, nous avons effectué des mesures isothermes d'adsorption d'eau sur trois protéines représentatives pour corrélater les dynamiques observées avec la force des énergies d'interaction régissant chaque système. Les résultats expérimentaux soulignent que les protéines manifestant des interactions attractives plus fortes avec l'eau affichent une dynamique semblable à la diffusion avec une plus grande flexibilité lors de l'hydratation, concomitamment à une mobilité réduite dans l'eau de hydratation. De manière significative, nos résultats suggèrent qu'en fait, c'est l'interaction entre la protéine et son eau de hydratation qui facilite le transfert de mobilité de l'eau vers la protéine, des interactions plus fortes corrélant avec une plus grande flexibilité de la protéine et une diffusion de l'eau de hydratation plus lente. Publié par la Société Américaine de Physique 2024.