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Résumé Le développement de systèmes modèles biologiquement pertinents de la nitrogenase a permis la simulation de pratiquement toutes les réactions connues des enzymes réduisant l'azote dans des conditions non enzymatiques. Sur la base de ces expériences, un mécanisme de fixation biologique de l'azote est formulé, qui est en accord avec les preuves enzymologiques disponibles. Les réactions clés des substrats de la nitrogenase se produisent sur un site actif de molybdène. Le fer non-hème, qui est lié à des groupes soufrés et des protéines-S ⊝, médiatise le transport d'électrons vers le site actif de molybdène mais ne participe pas directement à la réduction des substrats. L'ATP est requis pour accélérer la réduction et l'activation du site de molybdène et est hydrolysé en ADP et phosphate inorganique. La diimine et l'hydrazine ont été détectées comme intermédiaires dans la réduction de l'azote moléculaire dans des conditions non enzymatiques.
G. N. Schrauzer (Fri,) a étudié cette question.