Key points are not available for this paper at this time.
단일 분자 수준에서 단백질 및 그 상호작용의 분석은 생물학적 과정 및 질병을 이해하는 데 중요한 정보를 제공할 수 있으며, 특히 낮은 복제 수가 있는 생물 샘플에서 존재하는 단백질에 대해 그러합니다. 나노포어 감지는 용액에서 단일 단백질을 비표지 방식으로 검출할 수 있는 분석 기법으로, 단백질-단백질 상호작용 연구, 바이오마커 스크리닝, 약물 발견, 심지어 단백질 서열 결정과 같은 응용 분야에 적합합니다. 그러나 현재 단백질 나노포어 감지의 시공간적 한계로 인해 나노포어를 통한 단백질 이동 조절과 단백질 구조 및 기능을 나노포어 판독값과 연관짓는 데 여전히 도전 과제가 남아 있습니다. 여기서 우리는 초전하된 비구조적 폴리펩타이드(SUPs)가 관심 있는 단백질과 유전적으로 융합될 수 있으며, 단백질의 나노포어 검출을 용이하게 하기 위해 분자 운반체로 사용될 수 있음을 보여줍니다. 우리는 양전하성 SUPs가 나노포어 표면과의 전기적 상호작용으로 인해 목표 단백질의 이동을 상당히 지연시킬 수 있음을 보여줍니다. 이 접근 방식은 나노포어 전류에서의 특성 하위 피크를 통해 서로 다른 크기와 형태를 가진 단일 단백질을 구별할 수 있게 하여, 폴리펩타이드 분자 운반체를 사용하여 분자 수송을 제어하고 단일 분자 수준에서 단백질-단백질 상호작용을 연구할 수 있는 잠재적인 시스템을 개발할 수 있는 실현 가능한 경로를 제공합니다.
Wang et al. (금요일,) 이 질문을 연구했습니다.