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Um modelo de mosaico fluido é apresentado para a organização grossa e a estrutura das proteínas e lipídios das membranas biológicas. O modelo é consistente com as restrições impostas pela termodinâmica. Neste modelo, as proteínas que são integrais à membrana são um conjunto heterogêneo de moléculas globulares, cada uma disposta em uma estrutura anfipática, ou seja, com os grupos iônicos e altamente polares protrudindo da membrana para a fase aquosa, e os grupos não polares em grande parte enterrados no interior hidrofóbico da membrana. Essas moléculas globulares estão parcialmente embutidas em uma matriz de fosfolipídeo. A maior parte do fosfolipídeo está organizada como uma bicamada fluida descontínua, embora uma pequena fração do lipídio possa interagir especificamente com as proteínas da membrana. A estrutura de mosaico fluido é, portanto, formalmente análoga a uma solução orientada bidimensional de proteínas integrais (ou lipoproteínas) no solvente viscoso da bicamada de fosfolipídeo. Experimentos recentes com uma ampla variedade de técnicas e vários sistemas de membrana diferentes são descritos, todos os quais são consistentes com, e acrescentam muitos detalhes ao, modelo de mosaico fluido. Portanto, parece apropriado sugerir mecanismos possíveis para várias funções da membrana e fenômenos mediados pela membrana à luz do modelo. Como exemplos, mecanismos testáveis experimentalmente são sugeridos para mudanças na superfície celular na transformação maligna, e para efeitos cooperativos exibidos nas interações de membranas com alguns ligantes específicos. Nota adicionada em prova: Desde que este artigo foi escrito, obtivemos evidências de microscopia eletrônica que os locais de ligação da concanavalina A nas membranas de fibroblastos de camundongos transformados pelo vírus SV40 (células 3T3) estão mais agrupados do que os locais nas membranas de células normais, conforme previsto pela hipótese representada na Fig. 7B. Também apareceu um estudo de Taylor et al. mostrando os efeitos notáveis produzidos em linfócitos pela adição de anticorpos dirigidos às suas moléculas de imunoglobulina de superfície. Os anticorpos induzem uma redistribuição e pinocitose dessas imunoglobulinas de superfície, de modo que dentro de cerca de 30 minutos a 37 graus C, as imunoglobulinas de superfície são completamente varridas da membrana. No entanto, esses efeitos não ocorrem se os anticorpos bivalentes forem substituídos por seus fragmentos Fab univalentes ou se os experimentos com anticorpos forem realizados a 0 graus C em vez de 37 graus C. Esses e resultados relacionados indicam fortemente que os anticorpos bivalentes produzem uma agregação das moléculas de imunoglobulina de superfície no plano da membrana, o que pode ocorrer somente se as moléculas de imunoglobulina forem livres para difundir na membrana. Essa agregação parece então desencadear a pinocitose dos componentes da membrana por algum mecanismo desconhecido. Essas transformações da membrana podem ser de crucial importância na indução de uma resposta de anticorpo a um antígeno, assim como em outros processos de diferenciação celular.
Singer et al. (Fri,) estudaram essa questão.