Key points are not available for this paper at this time.
Fibronectin Typ III-Domänen kommen in vielen verschiedenen Proteinen vor, darunter Zelloberflächenrezeptoren und Zelladhäsionsmoleküle. Die Kristallstruktur einer solchen Domäne aus dem extrazellulären Matrixprotein Tenascin wurde bestimmt. Die Struktur wurde durch Multiwellenlängen-anomale Beugung (MAD) Phasierung des Selenomethionyl-Proteins gelöst und auf eine Auflösung von 1,8 Å verfeinert. Die Faltungstopologie dieser Domäne ist identisch mit der der extrazellulären Domänen des menschlichen Wachstumshormonrezeptors, der zweiten Domäne von CD4 und PapD. Obwohl sie unterschiedlich ist, ähnelt diese Topologie der der konstanten Domänen von Immunoglobulinen. Eine Arg-Gly-Asp (RGD) Sequenz, die für die Zelladhäsion funktionieren kann, ist in einer engen Wendung auf einer exponierten Schlaufe zu finden.
Leahy et al. (Fri,) haben diese Frage untersucht.