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초록 1H-NMR을 사용하여 선형 및 순환 올리고펩타이드에서 X-Pro 결합의 시스-트랜스 상호 전환 속도를 측정했다. H-Ala-Pro-OH의 쯔위터 이온 형태에 대해 k (cis → trans) = 2.5 × 10 −3 s −1 at 25°C가 발견되었으며, 이전 측정과 잘 일치했다. Ala를 Phe, Tyr 또는 Trp으로 대체하면 상호 전환 속도가 10배 느려졌고, Ala를 His 또는 Glu로 대체한 후에는 속도가 약간만 감소했다. 잔여물 X와 무관하게, 펩타이드 체인을 C-말단 Pro에 Ala를 추가하여 연장할 때 상호 전환 속도가 약 20배 증가했다. 보호된 선형 펩타이드 CF 3 CO-Gly-Gly-Pro-Ala-OCH 3에서 서로 밀접한 관련이 있는 순환 화합물 c-Gly-Gly-Pro-Gly-Ala-로 넘어갈 때 추가로 6배의 증가가 관찰되었다. 이 데이터는 단백질 접힘의 동역학에서 X-Pro 시스-트랜스 이성질체화의 역할에 대한 향후 연구에 사용할 수 있는 가능성을 평가한다.
Grathwohl 외(화요일)가 이 질문을 연구했다.