Los puntos clave no están disponibles para este artículo en este momento.
) pero son significativamente más activas que la variante doble P130R/N368Y. Los datos cinéticos también muestran que las variantes individuales carecen de inhibición por el sustrato de THF, como se encontró en Essex SHMT8, una observación con implicaciones para la regulación del ciclo de folatos. Cinco estructuras cristalinas de las variantes P130R y N358Y en complejo con varios ligandos (resoluciones de 1.49 a 2.30 Å) revelan impactos estructurales distintos de las mutaciones y proporcionan nuevas perspectivas sobre la alostería. Nuestros resultados respaldan la noción de que la variante doble P130R/N358Y en Forrest SHMT8 produce efectos únicos e inesperados en la enzima, que no se pueden predecir fácilmente a partir del comportamiento de las variantes individuales.
Korasick et al. (Mon,) estudiaron esta cuestión.