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As proteínas semelhantes à carboxipeptidase de serina (SCPL) surgiram recentemente como um novo grupo de aciltransferases vegetais. Estas enzimas compartilham homologia com peptidases, mas carecem de atividade de protease e, em vez disso, são capazes de acilar produtos naturais. Várias aciltransferases SCPL foram caracterizadas até agora a partir de dicotiledôneas, incluindo uma enzima requerida para a síntese de poliésteres de glicose que podem contribuir para a resistência a insetos no tomate silvestre (Solanum pennellii) e enzimas necessárias para a síntese de ésteres de sinapato associados à proteção UV em Arabidopsis thaliana. Em nossa análise genética anterior, identificamos o lócus Saponin-deficiente 7 (Sad7) como sendo necessário para a síntese de glicósidos triterpênicos antimicrobianos (avenacinas) e para resistência a doenças de amplo espectro na aveia diploide (Avena strigosa). Aqui, relatamos o clonagem de Sad7 e mostramos que este gene codifica uma aciltransferase SCPL funcional, SCPL1, que é capaz de catalisar a síntese de formas derivatizadas de avenacina N-metil-antranilóica e benzóica. Sad7 faz parte de uma região gênica semelhante a um operão para a síntese de avenacina. SCPL1 de aveia (SAD7) é o membro fundador de uma subfamília de proteínas SCPL específicas de monocotiledôneas que inclui proteínas preditas de arroz (Oryza sativa) e outras gramíneas com papéis potenciais no metabolismo secundário e defesa vegetal.
Mugford et al. (Sat,) estudaram essa questão.