Produktion des Exoenzym S während Pseudomonas aeruginosa Infektionen bei verbrannten Mäusen

Antisera, die zwischen Pseudomonas aeruginosa Exoenzyme S und Toxin A unterschieden, neutralisierten die Adenosindiphosphat-Ribosyltransferase-Aktivität des homologen, aber nicht des heterologen Enzyms. Hautextrakte und Seren von verbrannten Mäusen, die mit dem Exoenzyme S-produzierenden Stamm P. aeruginosa 388 infiziert waren, enthielten Adenosindiphosphat-Ribosyltransferase-Aktivität, die in Hautextrakten oder Seren von uninfizierten Mäusen nicht gefunden wurde. Aufgrund der immunologischen Reaktivität und der enzymatischen Eigenschaften wurde die in Hautextrakten und Seren von mit P. aeruginosa 388-infizierten Mäusen vorhandene Adenosindiphosphat-Ribosyltransferase-Aktivität als Exoenzyme S identifiziert. Die aktiven Elongationsfaktor 2-Niveaus in Geweben von mit Stamm 388-infizierten Mäusen waren 24 Stunden nach der Infektion normal, was darauf hinweist, dass Stamm 388 in vivo keine nachweisbaren Mengen an Toxin A produziert. Ein unerwarteter Befund dieser Untersuchung war die Anwesenheit von Exoenzyme S-inaktivierenden Aktivitäten in den Seren einiger nicht immunisierter Tiere.